photoglobonine

La   photoglobonine humaine

 

Définition

 

C’est une substance photochromique composée de :

d’une partie centrale responsable du port du biophoton ; c’est le Photochrome ou Photonine

d’une partie essentiellement protéinique appelée : globonine  qui serait un dimère de globine  

 

 

 

 

Cas de l’hémoglobine

 

Définition

L'hémoglobine est un pigment de coloration rouge contenu par les globules rouges (hématies) et permettant le transport de l'oxygène des poumons vers les tissus.

Une hémoglobinopathie appelée également hémoglobinose est une affection héréditaire sanguine concernant l'hémoglobine et dont la transmission est variable des parents dans les enfants, selon la variété d'hémoglobinose).

 

Un pigment est une substance élaborée par l'organisme, donnant aux tissus leur coloration.

A model of heme.(Click to enlarge.)

mol. wt. 616.48 C₃₄H₃₂FeN₄O₄; It is the color furnishing portion of hemoglobin. Absorption max in phosphate buffer at ph 7 is ~550, 575 nm. Sparingly soluble in glacial acetic acid; frreely soluble in prsence of xygen. Very unstable.

--Merck Index

Heme is very similar to protoporphyrin IX. See below.

© SAP 8 June 1998

 

 

 

La lymphe est un liquide jaunâtre de réaction alcaline. Sa composition est analogue à celle du plasma sanguin, dont elle n'est qu'un filtrat. Elle contient des globules blancs, notamment des lymphocytes. La lymphe est donc du sang dépourvu de globules rouges, baignant les organes, plus pauvre en nutriments que le sang et plus riche en déchets. On distingue deux types de lymphes : la lymphe interstitielle et la lymphe canalisée.

Un corps humain moyen contient environ 20 litres de lymphe^[1], à comparer à ses 5 litres de sang.

Au niveau des capillaires sanguins, se produit une transsudation du plasma et des globules blancs. Cette traversée des parois des capillaires par une partie des constituants sanguins forme le liquide interstitiel qui va baigner directement les cellules qui y puiseront une partie de leurs substances nutritives et y rejetteront leurs déchets. Le liquide interstitiel ou lymphe fait ensuite retour à la circulation générale par des vaisseaux spéciaux, les vaisseaux lymphatiques.

Elle est collectée par les vaisseaux lymphatiques. Ceux-ci sont connectés à de nombreux ganglions lymphatiques, dont le rôle est de filtrer la lymphe.

Elle est rejetée au niveau de la veine sous-clavière gauche, juste avant le cœur.

L'apport de lymphe se fait par les capillaires car ceux-ci réabsorbent seulement 90% du liquide passé au tissu, les 10% restant sont drainés donc par les capillaires et vaisseaux lymphatiques.

Elle joue un rôle très important dans le système immunitaire, essentiellement dévolu aux ganglions lymphatiques qui retiennent les microbes que la lymphe a pu absorber dans son parcours pour les détruire par phagocytose. Lors d'une infection quelconque, l'agent infectieux se retrouve très rapidement dans la lymphe, avant d'arriver au niveau d'un ganglion lymphatique. Celui-ci gonfle alors, afin d'accueillir une grande quantité de lymphocytes ciblant l'agent infectieux en question.

Elle a un rôle nutritif, elle apporte au sang circulant les graisses absorbées au niveau des chylifères de l'intestin grêle.

Rôle de drainage et d'épuration, elle véhicule une partie des déchets cellulaires et les éléments non utilisés par les tissus.

La seule partie du corps de l'homme ou l'on ne trouve pas de vaisseaux lymphatiques est le pénis.^{[réf. souhaitée]}

De même, elle transporte des cellules du corps. Ainsi, elle joue un rôle particulier dans l'apparition de métastases lors d'un cancer.

LES PROTEINES ONT UNE STRUCTURE COMPLEXE

Les protéines présentent plusieurs ordres de structure correspondant à des degrés de complexité croissants : structures primaire (la moins complexe), secondaire et tertiaire (la plus complexe). Dans certains cas la molécule possède une structure quaternaire ; c'est le cas de la molécule d'hémoglobine que nous allons étudier.

La structure quaternaire de l'hémoglobine

La structure quaternaire de l'hémoglobine résulte d'une association de protéines appelées globines et de groupements non protéiques appelés hèmes. Ces derniers assurent la fixation de l'oxygène grâce à l'atome de fer présent en leur centre. Chaque molécule de globine est une chaîne polypeptidique.
Dans la fenêtre ci-contre, la molécule apparaît sous forme d'un modèle "fil de fer" où sont figurées les différentes liaisons inter-atomiques. Chaque couleur correspond à un type d'atome (ex : rouge = oxygène).

Questions

- Légendez le document 1.
- Décrivez la molécule d'hémoglobine

La structure tridimensionnelle d'une globine

La globine alpha, comme toute protéine, résulte d'un assemblage d'acides aminés formant une chaîne polypeptidique.

Questions

- Comment sont disposés les acides aminés les uns par rapport aux autres dans la protéine ? Ce mode d'association constitue la structure primaire de la protéine. Légendez le document 2.
-Relevez l'ordre des 15 premiers acides aminés de cette globine alpha. L'ordre de la succession des acides aminés de la globine alpha (ici 141 acides aminés) s'appelle la séquence polypeptidique.
- Repérez les différentes hélices et légendez le document 3. Le repliement en hélice constitue la structure secondaire; le repliement des différentes hélices constitue la structure tertiaire.
- Cette protéine a donc une forme particulière. Donnez un titre au document 4.

La structure primaire.

Chaque acide aminé est représenté par un segment coloré.
Le nom de chaque acide aminé est représenté par un sigle de 3 lettres. La signification de chaque sigle vous est donné dans ce tableau

Identification des phénotypes moléculaires et 
des génotypes par électrophorèse de l'hémoglobine

• Principe

Plusieurs maladies héréditaires qualifiées d'hémoglobinopathies, comme les thalassémies et la drépanocytose, affectent l'un des deux gènes codant les chaînes de l'hémoglobine humaine adulte, hémoprotéine tétramérique constituée de deux chaînes alpha et de deux chaînes bêta. La drépanocytose est une affection génétique due à une mutation ponctuelle dans le gène codant la chaîne bêta. Elle est caractérisée par la substitution de l'acide glutamique en position 6 de la structure primaire par une valine. Il en résulte une hémoglobine anormale (HbS) qui a tendance à polymériser lorsque la pression partielle en dioxygène diminue, en particulier dans le sang périphérique, contrairement à l'hémoglobine normale (HbA) qui ne présente pas cette propriété. La présence de cette hémoglobine anormale dans les globules rouges aboutit à une pathologie qui peut être plus ou moins grave en fonction de divers autres facteurs génétiques et environnementaux, principalement chez les homozygotes, et elle peut être détectée par l'observation microscopique du sang qui contient des hématies déformées, qualifiées de falciformes (en forme de faucille). 
La simple substitution de la valine en position 6 dans la structure primaire de la chaîne bêta confère à l'hémoglobine S une charge électrique globale inférieure à celle de l'hémoglobine A. Il en résulte que lorsque les deux hémoglobines sont placées sur un gel d'électrophorèse, elles ne migrent pas de la même façon ce qui permet de les identifier dans un simple hémolysat de globules rouges. On peut aisément en déduire le phénotype moléculaire du porteur et en déduire son génotype.
Dans l'enseignement de la biologie, le cas de la drépanocytose est prototypique. En effet, il constitue non seulement un exemple historique de vérification du bien fondé du "dogme central de la biologie moléculaire", mais aussi des relations complexes entre génotype et phénotype qui interviennent dans l'évolution parce que l'allèle muté, bien que morbide, s'est maintenu à un taux élevé dans le pool génique de certaines populations en raison de l'avantage sélectif qu'il confère dans les zones d'endémie du paludisme. En effet, le parasite responsable de cette maladie, le Plasmodium, se révèle moins pathogène chez les porteurs de l'allèle muté.
Pour toutes ces raisons, il est intéressant d'utiliser l'électrophorèse pour identifier les deux hémoglobines, par exemple dans une simulation de situation réelle.

• Protocole

Sur le plan technique, il s'agit d'une simulation pouvant correspondre à la distribution des hémoglobines A et S dans trois générations au sein d'une famille. Il s'agit, à partir des résultats de l'électrophorèse des hémoglobines des différents membres de cette famille virtuelle, de déterminer leurs phénotypes moléculaires, d'en déduire leur génotype et de dresser l'arbre généalogique correspondant. 
Les échantillons utilisés pour mener l'électrophorèse sont des solutions réalisées artificiellement avec des hémoglobines A et S du commerce dissoutes à raison de 2,5 mg/mL dans du tampon d'électrophorèse préalablement oxygéné par une agitation vigoureuse. Pour chaque "membre de la famille", on place dans un tube Eppendorf étiqueté 100 µL de solution. Les échantillons correspondant aux individus homozygotes pour HbA sont constitués de 100 µL de la solution d'hémoglobine A, les échantillons correspondant aux individus homozygotes pour HbS sont constitués de 100 µL de la solution d'hémoglobine S et les échantillons correspondant aux individus hétérozygotes sont constitués d'un mélange de 50 µL de la solution d'hémoglobine A et de 50 µL de la solution d'hémoglobine S.
Un tel volume permet de réaliser 20 pistes d'électrophorèse avec la technique des gels supportés prêts à l'emploi. On se référera à l'arbre généalogique du paragraphe "exploitation" pour la correspondance entre membres de la famille et solutions d'hémoglobine. 
L'électrophorèse est menée à 110 V pendant 50 minutes sur un Midigel Hémoglobine (BIOMIDI) selon la procédure indiquée à la page du protocole.

• Résultats

 

 

 

 

Initiation à la représentation et à la lecture des structures d'une protéine : l'hémoglobine

Qu'est-ce-qu'un acide aminé ?

Comment les acides aminés s'enchaînent-ils ?

• voir un dipeptide

Comment la chaîne peptidique s'organise-t-elle dans l'espace ?

• voir une hélice alpha

Quelle est la structure d'une protéine ?

• la globine beta humaine
  Modélisation: étape1, étape2.
• l'hémoglobine humaine

Quelle est la relation structure fonction de l'hémoglobine ?

Quelles peuvent être les conséquences d'une mutation sur la structure et la fonction de l'hémoglobine ? l'exemple de la drépanocytose.

• voir les séquences protéiques
• comparaison globine normale/globine mutée
• comparaison hémoglobine normale/hémoglobine mutée
• polymérisation de la désoxyhémoglobine mutée

 

 

 

 

Définition

Pigment (colorant) d'origine respiratoire, présent dans le muscle. La structure de la myoglobine ressemble à celle de l'hémoglobine (pigment permettant de transporter l'oxygène dans le globule rouge).

 

Le dosage de la myoglobine permettrait dans une certaine mesure le diagnostic précoce de l'infarctus du myocarde (destruction du muscle cardiaque par diminution ou arrêt de la circulation sanguine). Néanmoins, cet examen manque de sensibilité et surtout de spécificité.

 

La myoglobinurie est le passage de la myoglobine dans les urines. Ceci se voit en cas de destruction du muscle (rhabdomyolyse aiguë). La myoglobine apparaît dans les urines quand son taux dans le plasma (partie liquidienne du sang) atteint 20 mg pour 100 ml. Les urines prennent alors une coloration brune voire noire lorsque ce taux atteint 100 mg pour 100 ml. La rhabdomyolyse aiguë est la destruction des cellules musculaire des muscles striés (muscles volontaires, contrairement aux muscles lisses qui sont des muscles automatiques), associée à une libération de myoglobine (protéine musculaire) qui passe dans le sang et dans les urines.